Ajutați dezvoltarea site -ului, împărtășind articolul cu prietenii!

Enzimele sunt esențiale pentru buna funcționare a tuturor organismelor vii de pe Pământ. Ei participă la majoritatea, dacă nu la toate, schimbările chimice din natură, adică la milioane de reacții atât în ​​lumea vegetală, cât și în cea animală. Merită să aflați ce sunt enzimele, cum funcționează și care este semnificația lor pentru medicina modernă.

Enzimelesunt molecule proteice care accelerează sau chiar permit diferite reacții chimice să aibă loc în organismele vii, inclusiv în corpul uman.

Din punct de vedere chimic, aceștia sunt catalizatori, adică particule care intensifică reacția, dar nu se uzează în timpul reacției. Această creștere a eficienței transformărilor chimice este adesea uriașă, catalizatorii naturali pot scurta timpul de reacție de la câțiva ani la câteva secunde.

Enzimele se găsesc în toate zonele corpului: în celule, în spațiul extracelular, în țesuturi, în organe și în lumina acestora, catalizatorii pe care îi produce un anumit țesut determină proprietățile sale specifice și rolul pe care îl joacă în corp.

Majoritatea enzimelor sunt foarte specifice, ceea ce înseamnă că fiecare dintre ele este responsabilă pentru un singur tip de reacție chimică în care sunt implicate anumite particule - substraturi și numai ele pot interacționa cu o anumită enzimă.

Activitatea catalizatorilor naturali depinde de mulți factori: mediul de reacție, de exemplu, temperatura, pH-ul, prezența anumitor ioni, activatori - aceștia sporesc acțiunea enzimelor și inhibitorilor care contracarează această activitate.

Enzime: structura

După cum am menționat, majoritatea enzimelor sunt proteine, au o structură foarte diversă: de la câteva zeci de aminoacizi la câteva mii dispuși într-o structură spațială diversă.

Este forma formării lor (așa-numita structură cuaternară) și faptul că majoritatea enzimelor sunt mult mai mari decât reactanții reacțiilor lor este în mare parte responsabil pentru activitatea lor.

Acest lucru se datorează faptului că doar o anumită regiune din structura enzimelor este așa-numitul situs activ, adică un fragment responsabil cu desfășurarea reacției.

Sarcina fragmentelor rămase ale moleculei este de a atașa un substrat specific, mai rar alți compuși care influențează activitatea enzimei.

Este bine să știi acea construcțiecatalizatorului este proiectat astfel încât substratul de îmbinare să se potrivească în mod ideal geometric, ca o „cheie pentru încuietoare”.

La fel ca toate proteinele, enzimele sunt produse în ribozomi din materialul genetic care este strâns împachetat în nucleu - ADN, creând astfel o așa-numită structură primară.

Apoi se pliază de mai multe ori - schimbându-și forma, adăugând uneori zaharuri, ioni metalici sau reziduuri grase.

Rezultatul tuturor acestor procese este formarea unei structuri cuaternare active, adică o formă complet activă din punct de vedere biologic.

În multe cazuri, mai multe particule de enzime se combină pentru a desfășura o serie de reacții chimice și, astfel, accelerează procesul.

Uneori există enzime în mai multe țesuturi care catalizează aceeași reacție, dar nu sunt similare structural între ele, le numim izoenzime.

Numele izoenzimelor sunt aceleași, în ciuda diferenței de locație și structură, totuși, aceste diferențe au aplicație practică. Datorită acestui fapt, este posibil să se determine în teste de laborator doar acele fracții ale enzimei care provin dintr-un anumit organ.

Mecanismele de acțiune ale enzimelor sunt diverse, dar din punct de vedere chimic, sarcina lor este întotdeauna să scadă energia de activare a reacției. Aceasta este cantitatea de energie pe care trebuie să o aibă substraturile pentru ca procesul să aibă loc.

Acest efect poate fi obținut prin crearea unui mediu adecvat pentru reacție, folosind o cale chimică diferită pentru a obține aceleași produse sau aranjarea spațială adecvată a substraturilor.

Fiecare dintre aceste mecanisme poate fi folosit de enzime.

Reglarea activității enzimelor

Acțiunea enzimelor depinde de parametrii de mediu: temperatură, pH și altele. Fiecare dintre catalizatorii naturali are performanța sa optimă în anumite condiții, care pot fi diferite în funcție de toleranța la condițiile de mediu.

În cazul temperaturii, majoritatea reacțiilor enzimatice sunt mai rapide la temperaturi mai ridicate, dar la o anumită temperatură eficiența reacției scade brusc, ceea ce este cauzat de deteriorarea termică a enzimei (denaturare).

În ceea ce privește structura lor, hormonii pot fi împărțiți în două grupe:

  • simplu - numai particule de proteine ​​
  • complex - care necesită adăugarea unei grupe non-proteice - un cofactor

Acestea din urmă joacă un rol cheie în activitatea și reglarea corespunzătoare a enzimelor.

Cofactorii, la rândul lor, pot fi împărțiți în două grupe: cei necesari pentruactivitățile enzimei, puternic asociate cu aceasta - acestea sunt așa-numitele grupuri protetice, pot fi metale, molecule organice, cum ar fi, de exemplu, hem.

Al doilea grup sunt coenzimele, ele sunt de obicei responsabile pentru transferul de substraturi sau electroni, iar legarea lor de enzimă este slabă, acest grup include, de exemplu, acidul folic, coenzima A. Merită să știți că multe vitamine joacă rolul de cofactori.

Inhibitorii îndeplinesc o activitate complet diferită, sunt particule care inhibă activitatea enzimatică prin legarea de enzimă.

Există mai multe tipuri de inhibitori:

  • ireversibile - provoacă inactivarea permanentă a moleculei, iar reacția poate avea loc numai după producerea unei noi enzime
  • competitiv - în acest caz, inhibitorul are o structură similară cu cea a substratului, deci concurează pentru locul activ. Dacă este atașat un inhibitor, reacția nu are loc, dacă substratul - decurge normal
  • necompetitiv - astfel de inhibitori leagă enzima într-un alt loc decât cel al substratului, astfel încât se poate atașa de enzimă, dar reacția nu are loc

La o concentrație mult mai mare a substratului decât inhibitorul, efectul inhibitorului competitiv este depășit, deoarece depășește „concurența” pentru locul activ, în cazul necompetitiv, efectul acestuia nu poate fi depășit prin creșterea concentrației substratului.

Pe lângă reglarea sistemelor activatoare și inhibitoare, există multe alte metode de control al activității enzimelor.

Ele se referă la controlul celulei asupra producției la nivelul formării proteinelor, precum și la reglarea așa-numitei procesări post-translaționale, adică modificări în structura unei molecule de proteine ​​care apar imediat după sinteza acesteia în ribozom. Aceste modificări constau, de exemplu, în scurtarea lanțului polipeptidic.

Următoarele metode de reglare se referă la segregarea și plasarea enzimelor în zone adecvate: celulare și în organele specifice, sau în compartimentul extracelular.

Mai există un mecanism de reglementare important - feedback-ul negativ - este sistemul de control primar în sistemul endocrin. Funcționează pe principiul inhibiției.

Aceasta înseamnă că, dacă o enzimă produce prea mult dintr-un anumit hormon, se leagă de acesta, inhibându-și activitatea și reducând sinteza, astfel încât produsul de reacție în sine inhibă producerea acestuia.

Enzime: rol

Fiecare țesut al corpului uman produce un set specific de enzime, care definește rolul acestor celule în funcționarea organismului. Care sunt aceste enzime este definit de codul genetic și care regiuni sunt active într-o anumită celulă.

Mii de reacții chimice au loc în corpul uman în orice moment, fiecare dintre ele necesită o anumită enzimă, așa că ar fi dificil să enumeram toate aceste particule prezente în corpul nostru.

Merită să știți despre unele dintre cele mai caracteristice:

  • Enzimele digestive- produse de țesuturile sistemului digestiv, descompun alimentele în compuși simpli, deoarece numai aceștia pot fi absorbiți în sânge. Sunt enzime extracelulare, așa că își îndeplinesc sarcina principală în afara celulelor în care sunt produse. Unele dintre aceste enzime se formează într-o formă inactivă, așa-numitele proenzime sau zimogeni, și sunt activate în tractul gastrointestinal. Enzimele digestive includ, de exemplu: amilaza, lipaza, tripsina.
  • Miozinaeste o enzimă care se găsește în mușchi, descompune moleculele de ATP care sunt purtători de energie, determinând astfel contractarea fibrelor musculare.
  • Peroxidazelesunt enzime oxidante și catalaze, adică enzime reducătoare
  • Acetilcolinesterazaeste o enzimă care descompune acetilcolina, unul dintre transmițătorii din sistemul nervos
  • Monoaminoxidazaeste enzima cea mai abundentă în ficat, este responsabilă de descompunerea adrenalinei, noradrenalinei și a unor medicamente
  • Oxidaza citochomică , o enzimă intracelulară foarte importantă responsabilă de transformările energetice
  • Lizozim , o substanță prezentă, de exemplu, în lacrimi sau saliva, care îndeplinește funcții de protecție, distruge agenții patogeni
  • Alcool dehidrogenază , o enzimă din ficat responsabilă de descompunerea etanolului
  • Fosfataza alcalina , participă la formarea osului de către osteoblasti

Enzime: denumirea

Numele enzimelor sunt adesea destul de complicate, deoarece derivă din numele reacției pe care o desfășoară și din substratul implicat în acea reacție, de exemplu, 5-hidroxitriptofan decarboxilază.

De obicei, sufixul „-aza” este adăugat la denumirea generală a reacției, iar a doua parte a numelui enzimei formează numele compusului care suferă această reacție.

Uneori, numele este unic, provine dintr-un substrat, de exemplu, lactază (o enzimă care descompune lactoza).

Mai rar, denumirile enzimelor derivă dintr-un proces general care are loc cu participarea lor, de exemplu, ADN-giraza, enzima responsabilă de transformarea catenelor de ADN.

Unele enzime au în sfârșit nume comune sau denumiri date de descoperitorii lor, cum ar fi pepsina (care descompune proteinele din tractul digestiv) sau lizozima (o enzimă bactericidă conținută înlacrimi).

Există, de asemenea, un grup mic de enzime de restricție care sunt responsabile de tăierea catenelor de ADN, în acest caz numele provine de la microorganismul din care a fost izolată enzima.

Uniunea Internațională de Biochimie și Biologie Moleculară a introdus regulile de denumire a enzimelor și le-a împărțit în mai multe clase pentru a standardiza nomenclatura.

Nu a înlocuit denumirile descrise mai devreme, este mai degrabă un supliment folosit în principal de oameni de știință.

Conform regulilor Uniunii Europene, fiecare enzimă este descrisă printr-o succesiune de caractere: EC x.xx.xx.xx - unde prima cifră reprezintă clasa, subclasele și subclasele ulterioare și, în final, numărul de enzime. Aceste clase de enzime sunt: ​​

• 1 - oxidoreductaze: catalizează reacțiile de oxidare și reducere
• 2 - transferaze: transferă grupe funcționale (de ex. fosfat)
• 3 - hidrolaze: corespund hidrolizei (descompunere) de legături
• 4 - liazele: taie legăturile într-un mecanism diferit de hidroliză
• 5 - izomeraze: sunt responsabile de modificările spațiale ale moleculelor
• 6 - ligaze: conectează molecule cu legături covalente

Enzime și medicamente

Importanța enzimelor pentru sănătatea umană este enormă. Funcționarea lor corectă permite o viață sănătoasă, iar datorită dezvoltării dispozitivelor analitice, am învățat să diagnosticăm diferite boli prin determinarea enzimelor. În plus, suntem capabili să tratăm cu succes deficiențele unor enzime și bolile rezultate, din păcate, mai sunt multe de făcut în această chestiune.

Tratamentul cauzelor bolilor metabolice nu este încă posibil, deoarece nu putem modifica în siguranță și eficient materialul genetic pentru a repara genele deteriorate și, astfel, enzimele produse incorect.

Boli rezultate din enzime disfuncționale

Funcționarea corectă a organismului nostru depinde în mare măsură de buna funcționare a enzimelor. În multe cazuri, stările de boală afectează cantitatea de enzime, determinând eliberarea lor excesivă din celule sau, dimpotrivă, deficitare. Mai jos sunt doar exemple de boli cauzate de funcții enzimatice anormale, există mult mai multe dintre aceste boli.

  • Blocuri metabolice sau boli metabolice

Blocurile metabolice sau bolile metabolice sunt un grup de boli moștenite cauzate de acumularea de substanțe în celulă din cauza lipsei unei enzime responsabile de metabolismul lor. Substraturile acumulate de-a lungul timpului sunt atât de mult încât devin toxice pentru celule și întregul organism.

Există câteva mii de boli, numărul lor reflectă multiplicitateaenzime găsite în corpul uman, deoarece majoritatea genelor care codifică enzimele pot fi afectate de boli metabolice.

Exemple sunt galactozemia sau homocistinuria, care sunt boli rare, care se manifestă cel mai adesea imediat după naștere sau în primii ani de viață.

  • În prezent

Un alt grup de boli care pot implica funcționarea defectuoasă a enzimelor este cancerul. Pe lângă multe alte funcții, enzimele sunt responsabile și pentru reglarea diviziunii celulare, așa-numitele tirozin kinaze. Dacă aceste enzime eșuează în această zonă, poate apărea diviziunea celulară necontrolată și, prin urmare, un proces canceros.

  • Emfizem

O boală mai puțin frecventă este emfizemul, caz în care elastaza devine hiperactivă. Este o enzimă prezentă în țesutul pulmonar, responsabilă de descompunerea proteinei elastine prezente, printre altele, în plămâni.

Dacă este prea activ, echilibrul dintre distrugere și construcție este perturbat, apar cicatrici și se dezvoltă emfizemul.

Enzime: utilizare pentru diagnostic

Diagnosticul medical modern se bazează pe utilizarea enzimelor în determinările lor. Acest lucru se datorează faptului că stările de boală duc direct sau indirect la un dezechilibru al enzimelor, determinând creșteri sau scăderi ale cantității acestora în sânge.

Acest lucru poate rezulta nu numai din tulburări de producție, ci și, de exemplu, din eliberarea unei cantități mari de enzime intracelulare în sânge sau urină, ca urmare a deteriorării membranei celulare a acesteia.

Exemple de enzime utilizate în cercetarea de laborator sunt: ​​

  • Creatin kinaza - o enzimă prezentă în mușchi, și în mușchiul inimii, creșterea sa multiplă poate indica un infarct, miocardită, afecțiuni musculare - leziuni, distrofie.
  • Lactat dehidrogenază - prezentă în toate celulele corpului, în special în creier, plămâni, globule albe și mușchi. Creșterea sa mare se observă în atacul de cord, bolile musculare și hepatice sau cancerul.
  • Fosfataza alcalina se gaseste in cea mai mare cantitate in ficat si oase, aici este eliberata de osteoblaste. Bolile acestor organe pot determina creșterea acestuia, dar un exces de fosfatază alcalină poate indica și procesul de regenerare osoasă - după intervenție chirurgicală sau fractură.
  • Fosfataza acidă apare în multe organe - ficat, rinichi, oase, prostată, din punct de vedere diagnostic creșterea acesteia poate indica boli osoase și de prostată.
  • Aminotransferazaasparagină și alanin aminotransferaza - acestea sunt enzime caracteristice ficatului, care apar aproape exclusiv în hepatocite, sunt utilizate în diagnosticul de screening de bază al bolilor hepatice, iar creșterile lor de mai multe ori încurajează întotdeauna diagnosticarea ulterioară a bolilor hepatice.
  • Glutamat dehidrogenaza și gamaglutamiltransferaza - alte enzime hepatice, similare celor menționate mai sus, sunt importante în diagnosticul bolilor acestui organ și ale căilor biliare.
  • Amilaza este o enzimă prezentă în multe organe, dar cea mai mare concentrație se realizează în celulele pancreasului și glandelor salivare, diagnosticul acesteia fiind de cea mai mare importanță în bolile acestora.
  • Lipaza este o altă enzimă pancreatică, diferă ca specificitate de amilază, ceea ce înseamnă că lipaza este prezentă doar în pancreas iar abaterile de la norma în determinarea acestei enzime indică boala pancreatică.
  • Colinesteraza este o enzimă care descompune acetilcolina - un transmițător în sistemul nervos, unde este prezentă și în cea mai mare cantitate, în diagnosticare este folosită în intoxicații cu compuși organofosforici.
  • Factorii de coagulare și fibrinoliză - sunt substanțe produse de ficat implicate în coagularea sângelui, determinările acestora sunt importante nu doar în evaluarea acestui proces, ci și în monitorizarea funcției hepatice.
  • Alfa-fetoproteină - o enzimă hepatică, a cărei cantitate crește în bolile acestui organ, inclusiv cancerul.
  • Proteina C reactivă - produsă de ficat, implicată în răspunsul imun, cantitatea acesteia crește în sânge în afecțiuni inflamatorii - infecții, leziuni, boli autoimune.
  • Ceruloplasmină - o altă enzimă hepatică a cărei creștere este caracteristică bolii Wilson.
  • Piridinolina și deoxipiridinolina sunt markeri ai resorbției (distrucției) osoase, ele caracterizează funcția osteoclastelor (celule osteogene).
  • Mioglobina - așa cum am menționat mai devreme, este un compus caracteristic mușchilor, astfel încât creșterea sa va indica afectarea mușchilor scheletici sau cardiaci.
  • Troponine - așa-numiții markeri de atac de cord, acestea sunt enzime care reglează contracția fibrelor musculare, ele fiind deosebit de abundente în mușchiul inimii. Daunele sale determină eliberarea în sânge a unor cantități mari de troponine, care sunt utilizate în diagnosticarea bolilor de inimă. Merită să ne amintim, totuși, că o creștere a troponinelor poate indica nu numai un atac de cord, ci și insuficiența acestuia, defecte valvulare sau embolie pulmonară.

Toate enzimele enumerate mai sus pot fi atribuite mai multor grupuri:

  • enzime secretoare- limita inferioară a normei este diagnostică. Acestea sunt enzime produse fiziologic de organe, dar în cazul bolilor numărul acestora scade, de exemplu, factorii de coagulare
  • enzime indicator- creșterea este importantă. Acest grup de enzime apare în număr mare din cauza leziunilor organelor și a scurgerilor de enzime, cum ar fi troponine
  • enzime excretoare- acestea sunt enzime produse în mod normal în lumenul diferitelor organe - gura, intestinele și tractul urinar. Dacă ieșirea lor este blocată, intră în sânge, de exemplu amilază

Merită să ne amintim că enzimele sunt folosite în diagnosticul medical în sine. Analizele biochimice sunt efectuate cu utilizarea enzimelor, iar interpretarea adecvată a rezultatelor reacțiilor enzimatice permite furnizarea rezultatului unui test de laborator.

Enzime și tratament

Multe medicamente acționează influențând acțiunea enzimelor, fie determinându-le să acționeze, fie, dimpotrivă, fiind inhibitoare. Există înlocuitori de enzime, cum ar fi pancreatina, care conține lipază și amilază, utilizate în insuficiența pancreatică.

Pe de altă parte, anumite grupuri de medicamente inhibă acțiunea enzimelor, de exemplu inhibitorii enzimei de conversie a angiotensinei utilizați, printre altele, în hipertensiune arterială și insuficiență cardiacă, sau unele antibiotice, de exemplu amoxicilină, care inhibă enzima transpeptidaza bacteriană, care previne formarea peretelui celular bacterian și, ca urmare, infecția este inhibată.

Unele otrăvuri acționează și prin afectarea enzimelor. Cianura este un inhibitor puternic al citocrom oxidazei, o componentă esențială a lanțului respirator. Blocarea acesteia împiedică celula să obțină energie, ceea ce duce la moartea acesteia.

Pentru desfășurarea corectă a proceselor de viață ale celulelor, este necesară prezența multor substanțe chimice, care rămân în proporții stricte între ele și între care au loc constant reacții chimice.

Această sarcină este îndeplinită de enzime care funcționează corect, care sunt necesare pentru ca aproape orice reacție chimică să aibă loc cu viteza și eficiența necesare pentru buna funcționare a corpului uman.

Acțiunea enzimelor accelerează aceste procese de multe ori, adesea chiar de sute de ori, ceea ce este important, enzimele în sine nu se uzează în timpul reacțiilor care au loc.

Deficiența catalizatorilor sau funcționarea necorespunzătoare a acestora poate duce la apariția multor boli. Pe de altă parte, modificarea abil a activității lor vă permite să vindecați cu succes multe afecțiuni.

Enzimologia (știința enzimelor) este extrem de extinsă, adezvoltarea sa poate aduce nu numai progres științific, ci și să contribuie activ la dezvoltarea medicinei nu numai în ceea ce privește tratamentul, ci și diagnosticul.

Despre autorArc. Maciej GrymuzaAbsolvent al Facultății de Medicină din cadrul Universității de Medicină din K. Marcinkowski la Poznań. A absolvit facultatea cu un rezultat prea bun. În prezent, este doctor în domeniul cardiologiei și doctorand. Este interesat în special de cardiologia invazivă și dispozitivele implantabile (stimulatoare).

Ajutați dezvoltarea site -ului, împărtășind articolul cu prietenii!

Categorie:

Cercetare